Acylbærerproteiner ( acylbærerprotein , ACP ) er små vandopløselige proteiner , en vigtig komponent i biosyntesen af fedtsyrer og polyketider , der forbinder den voksende kulstofkæde gennem dens protesegruppe - resten af 4'-phosphopantethein .
Acyl-bærende proteiner er relativt små (ca. 80 aminosyrerester) negativt ladede molekyler foldet til alfa-helixer og lignende i aminosyresekvens i forskellige grupper af organismer. Strukturen af mange acyl-bærende proteiner er blevet beskrevet ved hjælp af nuklear magnetisk resonans og krystallografi teknikker .
Proteinet udtrykkes i form af et apoprotein (inaktiv form). Holoproteinet (aktiv form) dannes som et resultat af overførslen af en phosphopantetheinrest fra coenzym A til en konserveret serinrest i den midterste del af peptidkæden. Reaktionen udføres af 4'-phosphopantethein-transferase, en syntase af holo-acyl-bærende proteiner.
4'-Phosphopantheine er en essentiel protesegruppe for en række acylbærende proteiner involveret i primære og sekundære metaboliske veje, herunder acylbærende proteiner af fedtsyresyntaser og polyketidsyntaser (såvel som peptidyl- og arylbærende proteiner af ikke-ribosomale peptidsyntetase ). Bindingen af substratet udføres gennem en energirig thioetherbinding (med en thioethanolaminrest i sammensætningen af phosphopantethein).
Den store længde og fleksible struktur af protesegruppen gør det muligt for substratet forbundet med den at nå forskellige aktive steder i multienzymkomplekser (for eksempel type I fedtsyresyntase), hvilket øger den effektive koncentration af substratkoncentrationen og tillader synteseprocessen at udføres i "samlebånd"-tilstand.
Acyl-bærende proteiner ligner i struktur og funktionsmekanisme til peptidyl-bærende proteiner af ikke-ribosomale peptidsyntaser .