Verigo-Bohr- effekt (synonymer - Verigo- effekt , Bohr-effekt ) - afhængigheden af graden af dissociation af oxyhæmoglobin af værdien af partialtrykket af kuldioxid i alveolær luft og blod, med et fald i hvilket affiniteten af ilt for hæmoglobin stiger, hvilket gør det svært for ilt at passere fra kapillærer til væv. Denne effekt blev opdaget uafhængigt af den russiske fysiolog BF Verigo i 1892 [1] og den danske fysiolog K. Bohr i 1904 [2] .
Grundlaget for udviklingen af problemet med hypoxi blev lagt af den russiske fysiolog I. M. Sechenov med grundlæggende arbejde om fysiologi af respiration og gasudvekslingsfunktionen af blod. Den russiske fysiolog B. F. Verigos undersøgelser om fysiologien af gasudveksling i lunger og væv er også af stor betydning. Baseret på Sechenovs ideer om de komplekse former for interaktion mellem kuldioxid og ilt i blodet (Verigo arbejdede i laboratorierne hos Sechenov, I. R. Tarkhanov og I. I. Mechnikov ), fastslog han først afhængigheden af graden af dissociation af oxyhæmoglobin på værdien af partialtrykket af kuldioxid i blodet.
I celler i perifert væv oxideres organisk brændstof i mitokondrier ved hjælp af oxygen (cellulær respiration) leveret af hæmoglobin fra lungerne; i dette tilfælde dannes kuldioxid, vand og andre forbindelser som produkter . Dannelsen af kuldioxid i væv fører samtidig til en stigning i koncentrationen af H + ioner (det vil sige til et fald i pH ), da når CO 2 hydreres , dannes H 2 CO 3 - en svag kulsyre, der dissocierer til H + -ioner og bicarbonationer:
H 2 CO 3 ⇄ H + + HCO 3 - .Hæmoglobin bærer en betydelig andel (ca. 20%) af den samlede mængde CO 2 og H + ioner, der dannes i vævene og kommer ind i lungerne og nyrerne, hvilket giver frigivelsen af disse produkter.
Mange år før opdagelsen af denne mekanisme fandt man ud af, at hæmoglobins iltbinding er meget stærkt påvirket af pH og CO 2 koncentration: når CO 2 og H + ioner tilsættes , falder hæmoglobinets evne til at binde O 2 . Faktisk falder hæmoglobins affinitet for oxygen i perifere væv med relativt lav pH og høj CO 2 koncentration. Omvendt fører frigivelsen af CO 2 og den medfølgende stigning i blodets pH i lungekapillærerne til en stigning i hæmoglobins affinitet for oxygen. Denne effekt af pH og CO 2 -koncentration på binding og frigivelse af O 2 af hæmoglobin kaldes Verigo-Bohr-effekten.
Reaktionen af iltbinding af hæmoglobin i form
Hb + O 2 ⇄ HbO 2faktisk afspejler et ufuldstændigt billede, da det ikke tager højde for yderligere H + - og CO2 - ligander .
For at forklare virkningen af koncentrationen af H + ioner på iltbinding, bør denne reaktion skrives på en anden form:
HHb + + O 2 ⇄ HbO 2 + H + ,hvor HHb + er den protonerede form af hæmoglobin. Det følger af denne ligning, at hæmoglobins iltmætningskurve afhænger af koncentrationen af H + -ioner . Hæmoglobin binder både O 2 og H + ioner , men der er et omvendt forhold mellem disse to processer. Hvis partialtrykket af ilt er højt (hvilket observeres for eksempel i lungerne), binder hæmoglobin det og frigiver H + ioner . Ved et lavt partialtryk af ilt (som forekommer i væv), vil H + ioner binde til hæmoglobin .
Effektiviteten af hæmoglobinbinding af kuldioxid (med dannelsen af carbaminohæmoglobin, mere almindeligt omtalt som carbhæmoglobin [3] ) er omvendt relateret til iltbinding. I væv binder en del af det overskydende CO 2 til hæmoglobin, sidstnævntes affinitet for O 2 falder, og ilt frigives. I lungerne bindes et overskud af O 2 luft, hvorved hæmoglobinets affinitet for CO 2 falder, og CO 2 frigives til alveoleluften , hvilket bidrager til en let forsuring af blodet på grund af H + ioner, der opstår ved dissociationen af kulsyre (se ovenfor).
De beskrevne afhængigheder gør hæmoglobinmolekylet perfekt tilpasset til erytrocytternes fælles transport af ilt, kuldioxid og H + ioner [4] .
Ordbøger og encyklopædier |
---|