Glutamin-2-oxoglutarataminotransferase eller glutamatsyntase [1] ( GOGAT , GOGAT ) er et enzym , der katalyserer dannelsen af glutaminsyre fra glutamin og α-ketoglutarat . Sammen med glutaminsyntetase (GS) spiller det en central rolle i nitrogenassimilering af fotosyntetiske eukaryoter og prokaryoter, selvom det også forekommer i kemotrofe bakterier. Det er især vigtigt i mange marine økosystemer, hvor primærproduktionen er bestemt af tilgængeligheden af uorganiske nitrogenforbindelser .
Tang bruger nitrat- og ammoniumioner som en kilde til uorganisk nitrogen . Begge forbindelser er inkluderet i sammensætningen af aminosyrer som et resultat af det sekventielle arbejde med glutaminsyntetase og glutamatsyntase. GOGAT isoenzymer katalyserer amidnitrogenoverførslen fra glutamin til α-ketoglutarat (2-oxoglutarat), ved at bruge enten NADH / NADPH eller ferredoxin som reduktionsmidler . I fotosyntetiske eukaryoter arbejder isoenzymerne GS og GOGAT i chloroplastens cytoplasma og stroma .
Afhængigt af det reduktionsmiddel, der anvendes af enzymet, skelnes der mellem tre grupper af glutamatsyntaser:
NADH-afhængig glutamatsyntase er blevet fundet i det nukleare genom af karplanter , svampe og kiselalger . NADPH-afhængig glutamatsyntase er almindelig i ikke-fotosyntetiske bakterier og arkæer. Ferredoxin-afhængig glutamatsyntase er udelukkende blevet beskrevet i cyanobakterier og fotosyntetiske eukaryoter, og i sidstnævnte er den aktiv i kloroplasten, selvom enzymet er kodet i plastidgenomet i røde alger og i kernegenomet i karplanter .