I biokemi er affinitet (også bindingsaffinitet ) et mål for molekylers tendens til at binde sig til andre molekyler, for eksempel mellem bindingspartnere i en protein - ligand- interaktion : jo højere affinitet, jo større er associationskonstanten Ka ( også kaldet bindingskonstanten).
Men på nuværende tidspunkt, i stedet for associationskonstanten, bruges det omvendte mål, dissociationskonstanten Kd , sædvanligvis : jo højere affiniteten af proteinet for dets ligand, desto lavere er dissociationskonstanten for komplekset. Om eksemplet med dannelse/spaltning af enzym-substratkomplekset [ES].
definitioner i henhold til loven om massevirkning eller kinetiske konstanter (hastighedskonstanter k) er anført her:
associationskonstant (bindingskonstant) | ||
dissociationskonstant | . |
I enzymkinetik bruges Km , Michaelis-konstanten , nogle gange som et mål for et enzyms affinitet til dets substrat. I praksis har dette en vis ret, men teoretisk skal dissociationskonstanten for ES-komplekset K d og Michaelis-konstanten nøje skelnes. Ifølge Briggs og Haldane afhænger Michaelis-konstanten også af antallet af ændringer k 2 og beregnes som følger:
.Afledning fra K m til Kd er kun mulig, hvis . Denne antagelse er ikke egnet i alle tilfælde, men blev oprindeligt lavet af Leonor Michaelis og Maud Menten for at udlede Michaelis-Menten-ligningen .
Affinitet kan bestemmes ved hjælp af et ligandbindingsassay .