Peptidbinding

Den aktuelle version af siden er endnu ikke blevet gennemgået af erfarne bidragydere og kan afvige væsentligt fra den version , der blev gennemgået den 21. maj 2018; checks kræver 4 redigeringer .

En peptidbinding er en type amidbinding, der opstår under dannelsen af proteiner og peptider som et resultat af interaktionen af α-aminogruppen (-NH 2 ) i en aminosyre med α-carboxylgruppen (-COOH) i en anden aminosyre.

To aminosyrer (1) og (2) danner et dipeptid (en kæde af to aminosyrer) og et vandmolekyle. Ifølge samme skema genererer ribosomet også længere kæder af aminosyrer: polypeptider og proteiner . De forskellige aminosyrer, der er "byggestenene" i et protein, er forskellige i R - radikalet .

Egenskaber for peptidbindingen

Som i tilfældet med alle amider, i en peptidbinding, på grund af resonansen af kanoniske strukturer, har CN-bindingen mellem carbonylgruppens carbon og nitrogenatomet delvist en dobbelt karakter:

Dette kommer især til udtryk i et fald i dens længde til 1,33 ångstrøm :

Dette giver anledning til følgende egenskaber:

4 bindingsatomer (C, N, O og H) og 2 α-carbonatomer er i samme plan. R-grupper af aminosyrer og hydrogener ved α-carboner er uden for dette plan.
H og O i peptidbindingen, såvel som α-carbonerne i to aminosyrer, er trans-orienterede (trans-isomeren er mere stabil). I tilfælde af L-aminosyrer, hvilket er tilfældet i alle naturligt forekommende proteiner og peptider, er R-grupperne også trans-orienterede.
I tilfælde af et polypeptid er rotation mulig omkring bindingen nær nitrogenet (NC, rotationsvinkel angivet som ψ) eller mellem carbonatomerne i hver peptidenhed (CC, rotationsvinkel angivet som φ), men ikke ved krydset af enhederne på grund af deres delvist dobbelte karakter af bindingen.

Konformation af polypeptider

Vinklerne φ og ψ kan antage forskellige værdier, og antallet af mulige rumlige konfigurationer for en polypeptidkæde kan være uendelig. Men under virkelige forhold implementeres en række konfigurationer ikke på grund af rumlige vanskeligheder.

Inden for de sterisk tilladte vinkler φ og ψ er den mest sandsynlige konfiguration af peptidkæden sådan, at systemets potentielle energi er minimal. Forøgelsen i potentiel energi opstår som et resultat af en række interaktioner mellem atomer og atomgrupper inden for polypeptidkæden (ikke-kovalente interaktioner, dipol-interaktioner, torsionspotentiale).

Der er en vis minimumsafstand mellem atomernes centre, hvor deres yderligere konvergens er umulig. Disse afstande estimeres hovedsageligt ud fra data fra krystallografi [1] .

Biuretreaktionen bruges til at påvise proteiner og peptider og til at kvantificere dem i opløsning .

Noter

↑ Stereokemi af polypeptidkædekonfigurationer // Journal of Molecular Biology. — 1963-07-01. — Bd. 7 , iss. 1 . — S. 95–99 . — ISSN 0022-2836 . - doi : 10.1016/S0022-2836(63)80023-6 . Arkiveret fra originalen den 13. august 2021.