Methanmonooxygenase (MMO) er et labilt enzymsystem, der oxiderer metan i metanotrofe bakterier . I øjeblikket er to enzymsystemer blevet identificeret: opløseligt (sMMO) og membranbundet (pMMO). Ud over metan er MMO også i stand til at katalysere oxidationen af alkaner , alkener, ethere, acykliske, aromatiske og heterocykliske forbindelser .
Den overordnede reaktion katalyseret af MMO er som følger:
CH 4 + O 2 + NAD(P)H + H + → CH 3 OH + H 2 O + NAD(P) +
Opløselig sMMO er et tre-komponent system og består af hydroxylase (A), reduktase (C) og komponent B. Protein A (250 kDa) er centrum for katalytisk aktivitet og indeholder to oxygenbindende diiron (2 Fe) klynger. Protein C-reduktase (38,5 kDa) - et monomert polypeptid indeholdende FAD og FeS-cluster . Sidstnævnte overfører elektroner fra NADPH til diiron-klyngen af hydroxylase. Komponent B (15 kDa) er et monomert polypeptid, der ikke indeholder metalioner eller cofaktorer og er et regulatorisk protein.
Det membranbundne methanmonooxygenasekompleks er blevet mindre undersøgt. Membranbundet pMMO fra Methylosinus trichosporium er et tre-komponent enzymsystem bestående af et opløseligt CO-bindende cytochrom c (13 kDa), et Cu-holdigt protein (47 kDa) og et 9,4 kDa protein. Effektive elektrondonorer for enzymet i cellefri ekstrakter er methanol (i nærvær af methanoldehydrogenase) eller ascorbat , som direkte reducerer CO-bindende cytochrom c, som er essentielt for funktionen af pMMO. NADH var en effektiv donor for rMMO.