Gult fluorescerende protein er en genetisk mutant form af grønt fluorescerende protein ( GFP ) isoleret fra Aequorea victoria vandmænd . Det er karakteriseret ved et absorptionsmaksimum ved 514 nm og et fluorescensmaksimum ved 527 nm. Det er meget brugt som et fluorescerende mærke i celle- og molekylærbiologi til at studere ekspressionen af cellulære proteiner. Ud over det er der udviklet en række andre mutante former for GFP , såsom blå, cyan osv. [1] .
Absorptionsspektret af YFP overlapper ret kraftigt med fluorescensspektret af CFP ( eng. Cyan Fluorescent Protein ), så disse to fluoroforer bruges til at skabe biosensorer , som er baseret på Förster energy transfer (FRET) fænomenet . Sådanne sensorer bruges til at detektere visse hændelser, der forekommer i levende celler. Især enzymaktivitet kan bestemmes på denne måde .
Som regel inkluderer molekylet i en sådan sensor 4 domæner [2] :
Når en sådan sensor bestråles med en laser med en bølgelængde, der kun exciterer CFP (f.eks. 440 nm - exciterer næsten ikke YFP , men exciterer kraftigt CFP ), kan man observere fluorescensen af begge fluoroforer. Efter en passende påvirkning af domæne 3 ændres sensorens struktur, som et resultat af hvilket YFP -fluoroforen bevæger sig væk fra CFP'en , og effektiviteten af Förster-overførsel falder (afhængigt af hvor langt fluoroforerne var adskilt fra hinanden). Som et resultat stiger fluorescensintensiteten af CFP , mens YFP falder. Således kan forholdet mellem YFP - fluorescens og CFP -fluorescens bruges til at kvantificere ændringen i biosensorkonformation .