Glycosylphosphatidylinositol (GPI-anker) er et glycolipid , der kan binde sig til C-terminalen af et protein under post-translationel modifikation . Den består af en phosphatidylinositol-gruppe forbundet med en kulhydratlinker ( glucosamin og mannose , glycosidisk bundet til en inositolrest ) til den C-terminale aminosyre i det modne protein. De to fedtsyrer, der udgør phosphatidyl-inositol-gruppen, forankrer proteinet i cellemembranen .
Proteiner, der accepterer GPI, indeholder en signalsekvens ved C-terminalen, der leder dem til det endoplasmatiske retikulum. Denne sekvens består af hydrofobe aminosyrer og nedsænkes i ES-membranen og spaltes efterfølgende af og erstattes af GPI-ankeret.
Proteinet passerer gennem Golgi-apparatet langs den sekretoriske vej og frigives til det intercellulære rum, hvor det holdes på det ydre lag af plasmalemmaet ved hjælp af et anker. Da sådanne proteiner udelukkende holdes på membranen af GPI-ankeret, fører dets spaltning ved hjælp af phospholipaser til frigivelsen af proteinet, og denne proces kontrolleres. Denne opdeling bruges i forskning.
Enzymet phospholipase C spalter phosphoglycerolbindingen i proteiner ved denne type post-translationel modifikation. Behandling med phospholipase C resulterer i adskillelse af membranproteiner fra plasmamembranen. T-cellemarkøren Thy-1 ( acetylcholinesterase ), samt intestinale og placentale alkaliske fosfataser, er glycosylphosphatidylinositolerede og frigives ved behandling med phospholipase C.
Det antages, at proteiner, der indeholder GPI, fortrinsvis er placeret i lipidflåder , hvilket tyder på et højt niveau af mikrodomæneorganisering af plasmamembranen.