S100-proteiner er en gruppe af calciumbindende proteiner med lav molekylvægt. Opdaget i 1965 af B. V. Moore. S100-proteiner er små 10-12 kDa- proteiner [1] . I løbet af de næste 50 år efter deres opdagelse blev mere end 20 undertyper af disse proteiner opdaget. Proteiner S100A8 (calgranulin A eller MRP8), S100A9 (calgranulin B eller MRP14) og S100A12 (calgranulin C) er forbundet med medfødt immunitet og findes i granulocytter , monocytter og makrofager i deres tidlige udviklingsstadier. S100A8- og S100A9-proteinerne danner S100A8/S100A9-heterodimeren (calprotectin) og har en antibakteriel virkning. S100-proteiner er karakteriseret ved udtalt vævsspecificitet og cellespecificitet for ekspression. Indholdet af S100-proteiner stiger i de indledende stadier af kronisk cerebral iskæmi og afspejler kroniske neurodegenerative processer i hjernevæv [2] . I de fleste tilfælde er de naturlige former for S100-proteinet dimerer , der består af to typer underenheder - a og b. Underenheder er normalt tætte i størrelse, primær struktur og aminosyresammensætning [3] .
Navnet kommer fra deres evne til at opløses fuldstændigt i en 100% ammoniumsulfatopløsning ved normal pH ( engelsk 100% soluble ) [ 1] .