Bacteriorhodopsin

Bacteriorhodopsin

Bacteriorhodopsin trimer
Identifikatorer
Symbol Bac_rhodopsin
Pfam PF01036
Interpro IPR001425
PROSITE PDOC00291
SCOP 2brd
SUPERFAMILIE 2brd
TCDB 3.E.1
OPM superfamilie 6
OPM protein 1vgo
Tilgængelige proteinstrukturer
Pfam strukturer
FBF RCSB FBF ; PDBe ; PDBj
PDBsum 3D model
 Mediefiler på Wikimedia Commons

Bacteriorhodopsiner  er en familie af lysfølsomme membranproteiner fra arkæoter (for eksempel halobakterier ). Bacteriorhodopsiner udfører protonoverførsel over plasmamembranen og ligner strukturelt pattedyrsrhodopsiner .

Dette protein udfører samme funktion som klorofyl i andre organismer - det giver omdannelsen af ​​sollys energi til energien af ​​kemiske bindinger. Den fungerer som en lysafhængig protonpumpe . Absorptionen af ​​en let kvante fører til hurtige strukturelle ændringer i molekylet, på grund af hvilke hydrogenkationen overføres fra cytoplasmaet til ydersiden af ​​cellemembranen.

Proteinsammensætning

Den transmembrane del af bacteriorhodopsin er sammensat af 7 regulære α-helixer , der strækker sig fra den ene til den anden kant af membranen, og en enlig α-hårnål og alle uregelmæssige sektioner af kæden (forbindende spiral-løkker) forlader membranen [1] . De hydrofobe grupper, der sidder på helixerne, vender "ud" mod membranens lipider (også hydrofobe ). De polære grupper (der er få af dem) er vendt inde i en meget smal kanal, hvorigennem protonen passerer.

Processen med protonoverførsel over en membran

Protonledning udføres ved hjælp af et cofaktormolekyle, retinal , fastgjort inde i bundtet af spiraler . Det blokerer den centrale kanal af bacteriorhodopsin. Efter at have absorberet en foton , ændres nethinden fra all-trans til 13-cis-form. Samtidig bøjer den og overfører en proton fra den ene ende af den syv helixstråle til den anden. Og så løsner nethinden sig og kommer tilbage, men uden en proton.

Anvendelse af bacteriorhodopsin i nano-bioteknologi

I 1971 lykkedes det Osterhelt (Tyskland) og Stochenius (USA) at isolere bacteriorhodopsin fra cellemembranen af ​​halobacterium Halobacterium halobium [2] [3] . Naturlige fotokonverterende nanomaterialer bruges i farmakologi, biomedicin, bio- og nanoteknologi. I 1994 modtog en gruppe russiske videnskabsmænd for første gang i verden plader med bacteriorhodopsin. Plader med bacteriorhodopsin kan bruges i biomolekylær elektronik. Hovedresultatet af præstationen er orienteringen af ​​lilla membraner, der indeholder bacteriorhodopsin i hydrofobe og hydrofile medier [4] . Gelatine-baserede plader indeholder omkring 50% bacteriorhodopsin. På basis af bacteriorhodopsin skabes en fotoreceptor med en SnO 2 mikroelektrode, og et signal påføres lysemitterende dioder. [5] Hovedanvendelsen af ​​dette nanoteknologiske materiale er kunstig energi og fotokonverterende membraner og nanofilm.

Galleri

Noter

  1. A.V. Finkelstein, O.B. Ptitsyn, Protein Physics, 2002
  2. Oesterhelt D., Stoeckenius W. (1971) Rhodopsin - Like Protein from the Purple Membrane of Halobacterium Halobium, Nature, V. 233, nr. 89, pp. 149-60.
  3. Vought BW, Birge RR (red.) (1999) Molecular electronics and hybrid computers./i: Wiley Encyclopedia of Electrical and Electronics Engineering, Wiley-Interscience: New York, .pp. 477-490.
  4. Mosin O. V., Skladnev D. A., Egorova T. A., Shvets V. I. At opnå bacteriorhodopsin H. halobium mærket med deuterium ved aromatiske aminosyrerester af phenylalanin, tyrosin og tryptophan // Biotechnology, 1996. - No.
  5. Mosin O.V., Skladnev D.A., Shvets V.I. Inklusion af deutererede aromatiske aminosyrer i Halobacterium halobium bacteriorhodopsin-molekylet // Applied Biochemistry and Microbiology, 1999. - V. 35. - No. 1. - p. 34-42.
  6. Nishikawa, T.; Murakami, M. Krystalstruktur af 13-cis-isomeren af ​​bacteriorhodopsin. . RCSB Protein Data Bank (PDB) (28. marts 2005). doi : 10.2210/pdb1x0s/pdb . Hentet 7. oktober 2012. Arkiveret fra originalen 15. oktober 2013.
  7. Nishikawa, T.; Murakami, M. Krystalstruktur af 13-cis-isomeren af ​​bacteriorhodopsin i mørk-tilpasset tilstand.  (engelsk)  // J. Mol. Biol. : journal. - Elsevier, 2005. - Vol. 352 . - s. 319-328 . - doi : 10.1016/j.jmb.2005.07.021 . — PMID 16084526 .
  8. Billede oprettet med RasTop Arkiveret 17. april 2015 på Wayback Machine (Molecular Visualization Software)

Se også