Cellulær motilitet er den spontane bevægelse af en celle fra et sted til et andet med forbrug af energi. Det er en central proces i udviklingen og vedligeholdelsen af flercellede organismer. Vævsdannelse under embryonal udvikling, sårheling og immunrespons kræver organiseret cellebevægelse i specifikke retninger på bestemte steder. Celler migrerer ofte som reaktion på specifikke eksterne signaler, herunder kemiske signaler og mekaniske signaler [1] .
Aktinfilamenter er organiseret således, at de såkaldte plus-ender er fastgjort til cellemembranen, og minus-enderne vender mod cellens inderside. Når en celle udsættes for vækstfaktorer (for eksempel epidermal vækstfaktor, insulinlignende vækstfaktorer), insulin, bombesin eller føtalt serum, aktiveres proteiner af den lille GTPase-familie - Rho, Rac eller Cdc 42. Aktiveret GTP- faser gennem en række proteiner (Dia, WASP/Scar, LIM-kinase, phosphatidylinositol-4,5-kinase) ændrer den funktionelle aktivitet af actin-bindende proteiner (cofilin, gelsolin, profilin, Arp 2/3 osv.), stimulerer således actinpolymerisation, vækst og forgrening af mikrofilamenter og dannelsen af stressfibriller og relaterede fokale kontakter. Som et resultat af omlejringer af actincytoskelettet forårsaget af vækstfaktorer i cellen, dannes pseudopodier henholdsvis af en filamentøs form (filopodium) eller en lamelform (lamellopodia). Dannelsen af filopodia er baseret på polymeriseringen af flere aktinmikrofilamenter (samlet i et bundt) ved deres plusender, filamenternes ender vokser, hvilket genererer en skubbekraft. Denne kraft "buler" plasmamembranen i form af en meget smal pseudopodial udvækst - filopodia. Arp2/3 tjener som kernen for dannelsen af nye mikrofilamenter og kan danne forgreningspunkter på filamenter. som fører til dannelsen af ekstremt buskede netværk af aktinfilamenter i forkanten af nogle celler, er i stand til at trække enkelte aktinfilamenter i bundter, der forbinder fra siden til flere filamenter på samme tid. De aktiveres af nært beslægtede proteiner WASP, Scar/WAVE, N-WASP, som binder til underenheden af Arp2/3-komplekset og er en slags mediator af aktiverede Rac- og Cdc42-proteiner.
Lamellipodia dannes som et resultat af forgrening af mikrofilamenter: aktinpolymerisation i plus-enderne af forgrenede filamenter genererer en skubbekraft, der "buler" en forholdsvis bred del af plasmamembranen, og danner lamellipodia (Lamellipodia), som cellen danner i retningen af dens bevægelse. Den nydannede lamellipodia skaber cellekontakter med overfladen, langs hvilken cellen bevæger sig. Derefter ødelægger den gamle kontakter med underlaget og trækker dens bagkant fremad. Cellesammentrækning opstår på grund af stressfibriller, som dannes af aktinfilamenter og det kontraktile protein myosin. Efter princippet ligner denne proces muskelsammentrækning [2] [3] .