Calciclodin

Calcycludin  er et neurotoksin , et Kunitz - type polypeptid fra giften fra den smalhovede mamba ( Dendroaspis angusticeps ), som hæmmer aktiverede spændingsstyrede calciumkanaler , specifikt L-type calciumkanaler.

Calcicudin udviser ikke proteinasehæmmende aktivitet og modulerer ikke spændingsstyrede kalium- og natriumkanaler . Calciclodin er imidlertid i stand til specifikt at blokere L-type Ca 2+ kanaler ved nanomolære koncentrationer.

Til dato er calcicludin den eneste kendte calciumkanalblokker, der har en Kunitz-fold [1] .

Kemiske egenskaber

Molekylvægt: 6979 Da.

Molekylformel: C 321 H 476 N 86 O 78 S 6

Opbevaring ved -20°C.

Ifølge sin kemiske struktur er calcicludin et polypeptid, der består af 60 aminosyrerester, herunder seks cysteinrester, der danner tre disulfidbroer. Det ligner i struktur dendrotoxin , men virker anderledes, da det selv ved høje koncentrationer ikke har nogen effekt på spændingsfølsomme kaliumkanaler i kyllinge- og rotteneuroner.

Fysiologisk funktion

Eksperimenter på forskellige excitable celler har vist, at calciclodin specifikt blokerer de fleste Ca2 + -kanaler med en høj aktiveringstærskel (L-, N- og P-typer) i koncentrationsområdet 10-100 nM. Særligt høje tætheder af specifikke 125I -mærkede calciclodinbindingssteder er blevet fundet i lugteløget og i det granulære lag af cerebellar cortex. Elektrofysiologiske eksperimenter på en primær kultur af cerebellære rotte-neuroner viste, at den blokerer strømmen af ​​ioner gennem L-type Ca 2+ kanaler ved nanomolære koncentrationer (IC 50 = 0,2 nM) [2] . Samlet set er calcicludin en potent og selektiv hæmmer af L-type neuronale kanaler med en unik virkningsmekanisme.

Virkningsmekanisme

Ved brug af calcicludin gennemgår L-type calciumkanaler et hurtigt irreversibelt fald i strømamplitude uden tilsyneladende spændingsafhængighed. Ved relativt hyperpolariserede potentialer øger calciclodin faktisk den iboende aktivitet af (N-type) alfa(1)(B)-kanaler med så meget som 50%. Endelig viste brugen af ​​flere kimære kanaler, der kombinerer de vigtigste transmembrane domæner alfa (1) (C) og alfa (1) (E), at calciclodin blokerer L-type calciumkanaler [3] .

Se også

Litteratur

Noter

  1. Strukturelle-funktionelle relationer af Kunitz-type polypeptider af søanemonen Heteractis crispa . Hentet 15. maj 2016. Arkiveret fra originalen 11. august 2016.
  2. Stotz SC, Spaetgens RL, Zamponi GW. Blok af spændingsafhængig calciumkanal af det grønne mambatoksin calcicludine. — PMID 10742459 .
  3. Schweitz H, Heurteaux C, Bois P, Moinier D, Romey G, Lazdunski M. Calcicludine, et giftpeptid fra Kunitz-type proteaseinhibitorfamilien, er en potent blokerer af højtærskel Ca2+-kanaler med høj affinitet for L- type kanaler i cerebellare granula neuroner”.

Links